Peptidene er lite synlig for immunforsvaret, da fordi de er smÄ (bare deler av et helt protein) samt at immuncellene ikke direkte har noen spesifikk gjenkjenningsmekanisme for peptider (egne reseptorer). Proteiner blir gjenkjent ved strukturen de som helhet representerer, eks som del av en viruskappe eller et tydelig endret protein fra verten selv. For det siste har vi eks telomerase for Ulti og RAS (TG01) for Circio.
Peptider kan fungere bra hvis man treffer rett struktur og rett aa-sekvens. Men som oftest blir responsen for puslete, sÊrlig pÄ populasjonsnivÄ. Som kan vÊre Ärsak til at Ulti feilet. Immunresponsen blir for svak til at alle immuniserte fÄr lik respons/effekt = feilet studie.
Det er ikke vanskelig Ä designe peptider identisk med native antigener, sÄ det er ikke et godt argument for at slike feiler.
Hvis man tenker at immunforsvarets viktigste funksjon er Ä respondere og eleminere fremmedelementer som kan utgjÞre en trussel (patogener, toksiner mm), sÄ er peptidenes svake respons logisk. De utgjÞr ingen trussel og de aktiverer ingen immunrespons direkte. De kan like gjrne bli fjernet av leverceller eller spesialiserte scavenger-celler (rydde-).
Til sammenligning: genomet til smĂ„ RNA-virus har intet mindre enn tre ulike reseptorer (âalarmklokkerâ) kallt TLR3, TLR7 og TLR8 som skal trigge immunrespons mot dem. Som kuriosa er de Ă„rsak til at mRNA-vaksiner ikke fungerer sĂ„ bra. SmĂ„ peptider har ingen som jeg vet.
Man kan Ăžke synligheten ved Ă„ tilleggs-administrere immunstimulatorer (âadjuvanserâ) for Ă„ Ăžke synligheten til peptider, men det krever et veldig bra peptid.
